Evolution af antifryseproteiner | VG3

Projecter »

Evolution af antifryseproteiner

Antifryseproteiner hos fisk er påfaldende forskellige.

Alligevel har de den samme funktion, nemlig at hæmme vækst af iskrystaller. Den store forskellighed tyder på, at antifryseproteiner hos fisk er opstået flere gange i løbet af evolutionen. Det viser at der må have været et stort pres på organismerne for at danne disse proteiner. Dette kan egentligt ikke undre, for fisk der lever i iskoldt vand uden beskyttelse vil blive inokuleret af iskrystaller fra vandet og dø. Antifryseproteinerne er således helt nødvendige for fiskenes overlevelse i de polare oceaner.

En meget overraskende observation blev gjort for nogle år siden i forbindelse med undersøgelserne af antifryseproteiner hos nordatlantiske torskefisk. Man opdagede nemlig, at AFGP hos torskene, er stort set identiske med AFGP fra fisk tilhørende gruppen Notothenionidae . Gruppen, indeholder hovedparten af fiskearterne i Antarktis og findes stort set kun der.

De to fiskegrupper har ingen nærtbeslægtet fælles stamfader og har været adskilt i ca. 20 millioner år. Alligevel har de samme AFGP. Man kunne forvente, at AFGP hos de to fiskegrupper var udviklet ud fra det samme stamfader protein, men undersøgelser har vist, at dette ikke er tilfældet.

Hos Notothenioniderne er AFGP udviklet ud fra et fordøjelsesenzym, mens man for de nordatlantiske torskefisks vedkommende ikke ved hvilket protein de er udviklet fra. Man ved kun at det i hvert fald ikke er det samme protein, som hos Notothenioniderne . Det vil altså sige, at AFGP hos disse to fiskegrupper er udviklet fra to helt forskellige stamfaderproteiner og alligevel er endt med samme struktur. Dette kaldes konvergent evolution og udviklingen af AFGP regnes som et af de bedste eksempler på dette indenfor proteinkemien.